Нанотехнологи с творческой полосой превратили протеины в оригами, свернув биомолекулы в относительно сложные 3D объекты, такие как треугольная пирамида или четырехгранник. Трансгрессия могла предложить исследователям новый способ обработать полезные наноразмерные объекты для множества функций, таких как поставляющие наркотики и создание новых катализаторов, способных к выполнению определенных химических реакций в последовательности, очень способ, которым организмы делают для создания бесчисленных составов, на которые они полагаются.Проектирование наноразмерных объектов от биомолекул не было легко.
Ранее, исследователи работали главным образом с ДНК, и им потребовались больше чем 3 десятилетия для движения от соединения нескольких берегов ДНК в простые треугольники и квадраты к строительству более сложных 3D пирамид и кубов. В 2006 ученые в Калифорнии придумали главный прорыв, когда они изобрели метод, названный оригами ДНК, в котором они проектировали длинный берег ДНК для сворачивания назад и вперед на себя, в конечном счете собравшись в фактически любую форму, которую они проектировали в ДНК с начала, такого как улыбающееся лицо или сфера.Однако правила, управляющие, как канатно-веревочные отходы аминокислот, составляющих сгиб протеинов, намного более сложны, говорит Роман Йерала, химик в Национальном Институте Химии в Любляне. Как правило, цепочки аминокислоты крутят в одну из нескольких начальных форм как катушка телефонного шнура или подобных листу мер.
Химические группы на этих катушках и листах тогда привлекают и отражают друг друга, вынуждая полный протеин принять определенную 3D форму как баррель или болельщик. Вычислительные биохимики провели десятилетия, пытаясь чесать эти складные метры, частично проектировать новые протеины с нуля. Но большое количество слабых химических взаимодействий продолжает делать задачу очень трудной.
Нанотехнологи протеина недавно нашли способ упростить проблему. Например, исследователи во главе с Дереком Вулфсоном в Бристольском университете в Соединенном Королевстве создали серию точно разработанных фрагментов протеина, названных пептидами, каждый из которых спонтанно собирается в 2D катушку с известными свойствами того, как они связывают с друг другом. Когда помещено вместе в растворе, эти катушки были разработаны для сборки вместе в простые 3D сферы, сами тогда собирающиеся во множество шестиугольных клеток как исследователи, о которых сообщают в начале месяца в Науке.Новая работа от группы Джерэлы в Словении, сообщил онлайн сегодня по своей природе о Химической Биологии, идет один шаг вперед.
В этом случае ведомая Словенией бригада создала версию оригами протеина технологии, подобной предыдущей трансгрессии оригами ДНК. Они спроектировали единственные длинные протеины, каждый из которых содержал 12 более коротких секций с аминокислотой «стержень», промежуточный каждая пара секций. Как британское усилие, каждая секция была спроектирована для доведения в 2D катушку хорошо понятые аггрегирующие свойства.
Когда весь протеин был тогда помещен в раствор, пары катушек в различных частях длинного протеина были закодированы так, чтобы слабые взаимодействия между аминокислотами в катушках соединили их.Полный результат состоял в том, что протеины с 12 секциями спонтанно собрались в tetrahedra — геометрические формы, составленные из четырех лиц треугольника (см. изображение). Что больше, Джерэла говорит, что подход должен быть в состоянии сделать намного более сложные формы путем реконструкции и добавления новых секций пептида в их протеины. «Небо является пределом», говорит Джерэла.
Поскольку протеины могут содержать 20 различных аминокислот — каждый из которых может служить уникальной химической ручкой для приложения других составов — исследователи могут быть в состоянии собрать новые структуры. Одна возможность, Джерэла говорит, состоит в том, чтобы создать множества наноразмерных контейнеров, каждый из которых выполняет отдельную химическую реакцию с выводом одной реакции, служащей исходным материалом для следующего.
Организмы делают широкое применение таких химических сборочных конвейеров, подвиг, который химики изо всех сил пытались дублировать.Работа и U.K.-и ведомыми Словенией бригадами является «фантастической», говорит Хендрик Диц, эксперт по нанотехнологиям ДНК в Мюнхенском техническом университете в Германии. Наноструктуры протеина могли бы в конечном счете оказаться легче изменить, чем их аналоги ДНК, говорит он.
Поэтому должно быть намного легче связать дополнительные протеины со структурами оригами протеина, чем проекты оригами ДНК, говорит Диц. Это может в конечном счете позволить спроектировать вещи как новые устройства хранения данных и другие электронные материалы, требующие точного атомного заказа. Это еще не произошло.
Но Вы можете держать пари, что нанотехнологи будут участвовать в гонках для помещения молекул рабочей лошади биологии для работы.