Мышечно-специфический белок кофилин-2 контролирует длину актиновых волокон в мышечных клетках.
Скольжение миозиновых и актиновых нитей друг за другом обеспечивает силу для сокращения мышц. В отличие от большинства немышечных клеток, актиновые нити в мышечных саркомерах имеют точную длину и относительно стабильны. Дефекты в организации этих массивов актиновых нитей приводят к различным сердечным и мышечным заболеваниям, таким как миопатии.
Исследовательская группа профессора Пекки Лаппалайнена из Института биотехнологии Хельсинкского университета обнаружила новый механизм, необходимый для правильной организации саркомеров.
"Мы обнаружили, что специфический для мышц белок кофилин-2 «обрезает» концы филаментов саркомерного актина, чтобы контролировать их точную длину. С этой целью кофилин-2 специфичен в том, что он также может разбирать сегменты АТФ-актина, которые, как ожидается, будут присутствовать на концах филаментов саркомерного актина," Пекка Лаппалайнен объясняет.
Эти данные также объясняют, почему мутации в гене кофилина-2 приводят к немалиновой миопатии.